SINTESIS DE PROTEINAS

Síntesis proteica

La síntesis de proteínas o traducción del ARN es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas a partir de los aminoácidos. Es el paso siguiente a la transcripción del ADN a ARN. Como existen 20 aminoácidos diferentes y sólo hay cuatro nucleótidos en el ARN (Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relación no puede ser un aminoácido por cada nucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos, sólo dan dieciséis posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mínimo entre cada aminoácido y tripletes de nucleótidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinación de cuatro elementos o nucleótidos tomados de tres en tres con repetición), es obvio que algunos aminoácidos deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminoácidos se denominan codones. La confirmación de esta hipótesis se debe a Nirenbert, Ochoa y Khorana.
En la biosíntesis de proteínas se pueden distinguir las siguientes etapas:
a) Activación de los aminoácidos.
b) Traducción:
Iniciación de la síntesis.
Elongación de la cadena polipeptídica.
Terminación de la síntesis.
c) Asociación de varias cadenas polipeptídicas y a veces de grupos prostésicos para constituir las proteínas.
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), donde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde.
Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.
Activación de los aminoácidos Los aminoácidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP son capaces de unirse a un ARN de transferencia específico y dan lugar a un aminoacil-ARNt, liberándose AMP, fosfato y quedando libre la enzima, que vuelve a actuar.


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Iniciación de la síntesis de proteínas
Es la primera etapa de la traducción o síntesis de proteínas. El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucleótidos denominado anticodón, que se asocia al primer triplete codón del ARNm según la complementariedad de las bases. A este grupo de moléculas se une la subunidad ribosómica mayor, formándose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI). El primer triplete o codón que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el aminoácido metionina en eucariotas. En procariotas es la fenilmetionina.
Elongación de la cadena polipeptídica
El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P, donde se sitúa el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A. El radical carboxilo (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el radical amino (NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se produce la translocación ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE) y precisa GTP. Según la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocación. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces, hasta cientos de veces, según el número de aminoácidos que contenga el polipéptido.
Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica
El final de la síntesis se presenta por los llamados tripletes sin sentido, también denominados codones stop. Son tres: UAA, UAG y UGA. No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de ellos y, por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado. Este proceso viene regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y hacen que la peptidil-transferasa separe, por hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro. Al microscopio electrónico, se observa como un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma o polisoma.

RNA

Ácido ribonucleico
El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un ácido nucleico, que forma una linea de nucleótidos, formando una larga cadena. El ARN se define también como un material genético de ciertos virus (virus ARN) y, en los organismos celulares, molécula que dirige las etapas intermedias de la síntesis proteica. En los virus ARN, esta molécula dirige dos procesos: la síntesis de proteínas (producción de las proteínas que forman la cápsula del virus) y replicación (proceso mediante el cual el ARN forma una copia de sí mismo). En los organismos celulares es otro tipo de material genético, llamado ácido desoxirribonucleico (ADN), el que lleva la información que determina la estructura de las proteínas. Pero el ADN no puede actuar solo, y se vale del ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de proteínas (producción de las proteínas que necesita la célula para sus actividades y su desarrollo).
Como el ADN, el ARN está formado por una cadena de compuestos químicos llamados nucleótidos. Cada uno está formado por una molécula de un azúcar llamado ribosa, un grupo fosfato y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina, guanina, uracilo y citosina. Estos compuestos se unen igual que en el ácido desoxirribonucleico (ADN). El ARN se diferencia químicamente del ADN por dos cosas: la molécula de azúcar del ARN contiene un átomo de oxígeno que falta en el ADN; y el ARN contiene la base uracilo en lugar de la timina del ADN.
El ARN es transcrito desde el ADN por enzimas llamadas ARN polimerasas y procesado en el transcurso por muchas más proteínas. El uracilo, aunque es muy diferente, puede formar puentes de hidrógeno con la adenina, lo mismo que la timina lo hace en el ADN. El porqué el ARN contiene uracilo en vez de timina es actualmente una pregunta sin respuesta.


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Flujo de la información genética
El material genético de las células se encuentra en forma de ADN. Dentro de las moléculas de ADN se encuentra la información necesaria para sintetizar las proteínas que utiliza el organismo; pero el proceso no es lineal, es bastante complejo. El ADN no se traduce directamente en proteínas.
En las células eucariotas el ADN se encuentra encerrado en el núcleo. La síntesis de ADN se hace en el núcleo, así como también la síntesis de ARN, pero la síntesis de proteínas ocurre en el citoplasma. El mecanismo por el cual la información se trasvasa desde el núcleo celular al citoplasma es mediante la trascripción del ARN a partir del ADN y de la traducción de proteínas a partir de ARN.
ARN, el mensajero
Parte del ADN se transcribe en ARN. El ARN va como un mensajero al citoplasma y allí el ribosoma es el lugar físico para la traducción de los genes a proteínas.
Tipos de ARN
ARN codificantes:
ARN mensajero (mRNA o ARNm)
ARN no codificantes (ncRNA o ARNnc):
intrones (que representan el 30% del genoma)
ARN que se expresan de forma autónoma (50-70% de la transcripción total en los eucariotas superiores):
básicos:
ARN de transferencia (tRNA o ARNt)
ARN ribosómico (rRNA o ARNr)
ARN nucleolar (snoRNA)
pequeños ARN nucleares (snRNA), implicados en splicing
ARN de la telomerasa
etc...
reguladores:
ARN de interferencia
micro ARN
ARN en otros organismos
El ARN es el principal material genético usado en los organismos llamados virus, y el ARN también es importante en la producción de proteínas en otros organismos vivos. La mecánica del ARN en los organismos eucarioticos es similar en los organismos procarióticos. El ARN puede moverse dentro de las células de los organismos vivos y por consiguiente sirve como una suerte de mensajero genético, transmitiendo la información guardada en el ADN de la célula, desde el núcleo hacia otras partes de la célula donde se usa para ayudar a producir proteínas. Una sola hebra de ADN se usa a la vez, el RNA polimerasa es la enzima que cataliza el proceso y las bases nitrogenadas son las mismas. Solo que en los procariotas, no existe el núcleo.
Transcripción
El ARN se transcribe a partir de una de las dos cadenas del ADN. En caso contrario, al transcribirse ambas al mismo tiempo, de una de las hélices saldría una proteína y de la otra algo totalmente diferente.
Por ejemplo, si en una de las cadenas de ADN hubiera: GATACA, en la otra cadena, la homóloga, debería haber: CTATGT.
La primera al transcribirse a ARN daría dos codones: GAU-ACA. La segunda CUA-UGU.
La primera formaría la cadena de aminoácidos siguiente. En el primer caso: Ácido Aspártico-Treonina y en el segundo caso: Leucina-Cisteína.
Que sólo se transcriba una hélice no significa que siempre sea la misma a lo largo de todo el cromosoma. Puede transcribirse una hélice en un sitio y otra en otro.
En la traducción de codones a aminoácidos intervienen otras moléculas de ARN, las llamadas ARN de transferencia.
Algunas moléculas de ARN presentan actividad catalítica, y son conocidas como ribozimas. La mayoría de los ARN son autocatalíticos, ya que catalizan su propio procesamiento. Su hallazgo es relativamente reciente, y antes se consideraba que solo las proteínas eran las únicas macromoléculas capaces de poseer actividad catalítica.
Bases Nitrogenadas y complemento
Están formadas por pares de bases, la unión de estas es semejante a la del ADN, pero difiere en que la adenina (A) se une al uracilo (U), entonces su complemento es:
- Uracilo (U) con Adenina (A)
- Citosina (C) con Guanina (G)
U - A
C - G
Azúcar
El ARN contiene el glúcido pentosa (o sea de con 5 carbonos) llamada ribosa y sus moléculas están formadas también por pares de bases, de ahí ribonucleico.
Función a la materia viva
La función principal del ARN es servir como intermediario a la información que le lleva el ADN en forma de genes y la proteína final codificada por esos genes. El ARN es transcrito desde el ADN por enzimas llamadas ARN polimerasas y procesado por muchas más proteínas. El código genético de las células se encuentra en forma de ADN. Dentro de las moléculas de ADN se encuentra la información necesaria para sintetizar las proteínas que utiliza el organismo, pero el proceso no es lineal, es bastante complejo.

SANGRE

Sangre

La sangre (humor circulatorio) es un tejido fluido de un color rojo característico por la presencia del pigmento hemoglobínico contenido en los eritrocitos.
Es un tipo de tejido conectivo especializado, con una matriz coloidal líquida y constitución compleja. Tiene una fase sólida (elementos formes, que comprende a los glóbulos blancos, los glóbulos rojos y las plaquetas); y una fase líquida, representada por el plasma sanguíneo.
Su principal función es la medio logístico de distribución e integración sistémica, cuya contención en los vasos sanguíneos (espacio vascular) admite su distribución (circulación sanguínea) hacia casi todo el cuerpo.

El prefijo "hem—" ("hemo—" también "hemato—") derivado del griego haima, se usa en el léxico médico para referirse a lo relacionado con la sangre. Por ejemplo: hemostasia, hematocrito, hemodinámico, hematíe, hematopoyesis, etc.
La sangre es una dispersión coloidal: el plasma representa su fase continua y fluida; y los elementos formes, la fase dispersa del sistema en forma de pequeños corpúsculos semisólidos.
Antiguamente, la sangre era considerada dentro de la teoría humoral como la sustancia predominante en individuos de temperamento sanguíneo.
La sangre representa aproximadamente el 7% del peso del cuerpo humano promedio

así se considera que un adulto tiene un volumen de sangre (volemia) de aproximadamente cinco litros, de los cuales 2,7-3 litros son plasma sanguíneo.
En los humanos y otras especies que utilizan la hemoglobina, la sangre arterial y oxigenada es de un color rojo brillante, mientras que la sangre venosa y parcialmente desoxigenada toma un color rojo oscuro y opaco. Sin embargo, debido a un efecto óptico causado por la forma en que la luz penetra a través de la piel, las venas se ven de un color azul.

Composición de la

Como todo tejido, la sangre se compone de células y componentes extracelulares (su matriz extracelular), estas dos fracciones tisulares vienen representadas por:
Los elementos formes —también llamados elementos figurados—, son elementos semisólidos (o sea mitad líquidos y mitad sólidos) y particulados (corpúsculos) representados por células y componentes derivados de células; y
El plasma sanguíneo, un fluido traslúcido y amarillento que representa la matriz extracelular líquida en la que están suspendidos los elementos formes.
Los elementos formes constituyen alrededor de un 45% de la sangre. Tal magnitud porcentual se conoce con el nombre de hematocrito (fracción "celular"), adscribible casi en totalidad a la masa eritrocitaria. El otro 55% está representado por el plasma sanguíneo (fracción acelular).
Los elementos formes de la sangre son variados en tamaño, estructura y función, se agrupan en:
Las células sanguíneas, que son los glóbulos blancos o leucocitos, células que "están de paso" por la sangre para cumplir su función en otros tejidos; y
Los derivados célulares, que no son células estrictamente sino fragmentos celulares, están representados por los eritrocitos y las plaquetas, siendo los únicos componentes sanguíneos que cumplen sus funciones estrictamente dentro del espacio vascular.
Primeramente describiremos los derivados celulares, en segundo lugar los leucocitos, y luego el plasma sanguíneo.

Glóbulos rojos

Los glóbulos rojos (Eritrocitos) están presentes en la sangre y transportan el oxígeno al resto de las células del cuerpo.
Los glóbulos rojos, hematíes o eritrocitos constituyen aproximadamente el 96% de los elementos figurados. Su valor normal (conteo) en la mujer está entre 4.800.000 y en los hombres 5.400.000 hematíes por mm³ (ó microlitro).
Estos corpúsculos carecen de núcleo y orgánulos, por lo cual no pueden ser considerados estrictamente como células. Contienen algunas vías enzimáticas y su citoplasma está ocupado casi en su totalidad por la hemoglobina, una proteína encargados de transportar oxígeno y dióxido de carbono. En la membrana plasmática de los eritrocitos están las glucoproteínas (CDs) que definen a los distintos grupos sanguíneos y otros identificadores celulares.
Los eritrocitos tienen forma de disco bicóncavo, deprimido en el centro; esta forma aumenta la superficie efectiva de la membrana. Los glóbulos rojos maduros carecen de núcleo porque lo expulsan en la médula ósea antes de entrar en el torrente sanguíneo (esto no ocurre en aves, anfibios y ciertos animales). Los eritrocitos en humanos adultos se forman en la médula ósea.

Hemoglobina

La hemoglobina —contenida exclusivamente en los glóbulos rojos— es un pigmento, una proteína conjugada que contiene el grupo “hemo”. También transporta el dióxido de carbono, la mayoría del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguíneo.
Los niveles normales de hemoglobina están entre los 12 y 18 g/dl de sangre, y es proporcional a la cantidad y calidad de hematíes (masa eritrocitaria). Constituye el 90% de los eritrocitos y como pigmento otorga su color característico, rojo, aunque esto sólo se da cuando el glóbulo rojo está cargado de oxígeno.
Tras una vida media de 120 días, los eritrocitos son destruidos y extraídos de la sangre por el bazo, el hígado y la médula ósea, donde la hemoglobina se degrada en bilirrubina y el hierro es reciclado para formar nueva hemoglobina.

Glóbulos blancos

Los glóbulos blancos o leucocitos forman parte de los efectores celulares del sistema inmunológico, siendo células con capacidad migratoria, utilizan la sangre como vehículo para acceder a diferentes partes de la biología. Los leucocitos son los encargados de destruir los agentes infecciosos y las células infectadas, y también secretar sustancias protectoras como los anticuerpos, combatiendo las infecciones.
El conteo normal de leucocitos está en un rango entre 4.500 y 11.500 células por mm³ (o microlitro) de sangre, variable según las condiciones fisiológicas (embarazo, stress, deporte, edad, etc.) y patológicas (infección, cáncer, inmunosupresión, aplasia, etc.). El recuento porcentual de los diferentes tipos de leucocitos se conoce como "fórmula leucocitaria". Ver Hemograma más adelante.
Según las características microscópicas de su citoplasma (tinctoriales) y su núcleo (morfología) se dividen en:
los granulocitos o células polimorfonucleares: que son los neutrófilos, basófilos y eosinófilos; poseen un núcleo polimorfo y numerosos gránulos en su citoplasma con tinción diferencial según los tipos celulares; y
los agranulocitos o células monomorfonucleares: que son los linfocitos y los monocitos; sin gránulos en el citoplasma y con núcleo redondeado.

Granulocitos o células polimorfonucleares

Neutrófilos: presentes en sangre entre 2.500 y 7.500 células por mm³. Son los más numerosos, ocupando un 55% a 70% de los leucocitos. Se tiñen pálidamente, de ahí su nombre. Se encargan de fagocitar sustancias extrañas (bacterias, agentes externos, etc.) que entran en el organismo. En situaciones de infección o inflamación su número aumenta en la sangre.
Basófilos: se cuentan de 0.1 a 1.5 células por mm³ en sangre, comprendiendo un 0.2-1.2% de los glóbulos blancos. Presentan una tinción basófila, lo que los define. Segregan sustancias como la heparina, de propiedades anticoagulantes, y la histamina que contribuyen con el proceso de la inflamación.
Eosinófilos: presentes en la sangre de 50 a 500 células por mm³ (1-4% de los leucocitos) Aumentan en enfermedades producidas por parásitos, en las alergias y en el asma.

Agranulocitos o células monomorfonucleares

Monocitos: Conteo normal entre 150 y 900 células por mm³ (2% a 8% del total de glóbulos blancos). Esta cifra se eleva casi siempre por infecciones originadas por virus o parásitos. También en algunos tumores o leucemias. Son células con núcleo definido y con forma de riñón. En los tejidos se diferencian hacia macrófagos o histiocitos.
Linfocitos: valor normal entre 1.300 y 4000 por mm³ (24% a 32% del total de glóbulos blancos). Su número aumenta sobre todo en infecciones virales, aunque también en enfermedades neoplásicas (cáncer) y pueden disminuir en inmunodeficiencias. Los linfocitos son los efectores específicos del sistema inmunológico, ejerciendo la inmunidad adquirida celular y humoral. Hay dos tipos de linfocitos, los linfocitos B y los linfocitos T.
Los linfocitos B están encargados de la inmunidad humoral, esto es, la secreción de anticuerpos (sustancias que reconocen las bacterias y se unen a ellas y permiten su fagocitocis y destrucción). Los granulocitos y los monocitos pueden reconocer mejor y destruir a las bacterias cuando los anticuerpos están unidos a éstas (opsonización). Son también las células responsables de la producción de unos componentes del suero de la sangre, denominados inmunoglobulinas.
Los linfocitos T reconocen a las células infectadas por los virus y las destruyen con ayuda de los macrófagos. Estos linfocitos amplifican o suprimen la respuesta inmunológica global, regulando a los otros componentes del sistema inmunológico, y segregan gran variedad de citoquinas. Constituyen el 70% de todos los linfocitos.
Tanto los linfocitos T como los B tienen la capacidad de "recordar" una exposición previa a un antígeno específico, así cuando haya una nueva exposición a él, la acción del sistema inmunológico será más eficaz.

Plaquetas

Las plaquetas (trombocitos) son fragmentos celulares pequeños (2-3μm de diámetro), ovales y sin núcleo. Se producen en la médula ósea a partir de la fragmentación del citoplasma de los megacariocitos quedando libres en la circulación sanguínea. Su valor cuantitativo normal se encuentra entre 150.000 y 450.000 plaquetas por mm³ (en España, por ejemplo, el valor medio es de 226 000 por microlitro con una desviación estándar de 46 000[2] ).
Las plaquetas sirven para taponar las lesiones que pudieran afectar a los vasos sanguíneos. En el proceso de coagulación (hemostasia), las plaquetas contribuyen a la formación de los coágulos (trombos), así son las responsables del cierre de las heridas vasculares. Ver trombosis.

Plasma sanguíneo

El plasma sanguíneo es la porción líquida de la sangre en la que están inmersos los elementos formes. Es salado y de color amarillento traslúcido y es más denso que el agua. El volumen plasmático total se considera como de 40-50mL/kg peso.
El plasma sanguíneo es esencialmente una solución acuosa de composición compleja conteniendo 91% agua, proteínas (6-8 g/dL) y algunos rastros de otros materiales (hormonas, electrolitos, etc). El plasma es una mezcla de proteínas, aminoácidos, glúcidos, lípidos, sales, hormonas, enzimas, anticuerpos, urea, gases en disolución y sustancias inorgánicas como sodio, potasio, cloruro de calcio, carbonato y bicarbonato.
Además de vehiculizar las células de la sangre, también lleva los alimentos y las sustancias de desecho recogidas de las células. El suero sanguíneo es la fracción fluida que queda cuando se coagula la sangre y se consumen los factores de la coagulación.
Los componentes del plasma se forman en el hígado (albúmina y fibrógeno) y en las glándulas endocrinas (hormonas).

Características físico-químicas

La sangre es un fluido no-newtoniano (ver Ley de Poiseuille y flujo laminar de perfil parabólico), con movimiento perpetuo y pulsátil, que circula unidireccionalmente contenida en el espacio vascular (las propiedades del flujo son adaptadas a la arquitectura de los vasos sanguíneos). El impulso hemodinámico es proporcionado por el corazón en colaboración con los grandes vasos elásticos.
La sangre suele tener un pH entre 7,36 y 7,42 (valores presentes en sangre arterial). Sus variaciones más allá de esos valores son condiciones que deben corregirse pronto (alcalosis, cuando el pH es demasiado básico, y acidosis, cuando el pH es demasiado ácido).
Una persona adulta tiene alrededor de 4-5 litros de sangre (7% de peso corporal), a razón de unos 65 a 71 ml de sangre por kg de peso corporal.

Tipos de sangre

Una de las cosas más ampliamente divulgadas acerca de la sangre humana es que hay varios tipos de sangre o grupos sanguíneos. Hasta ahora se han identificado más de 20 tipos de sangre

Por ejemplo, la sangre del tipo (o grupo) A, o de algunos de los otros tipos comunes, B, AB y O. Si a una persona con un tipo de sangre se le transfunde sangre de otro tipo se puede enfermar gravemente e incluso morir. Así es que los hospitales tratan de hallar sangre compatible en los bancos de sangre, es decir, sangre del mismo tipo que la del paciente.
Cabe destacar que entre los grupos sanguíneos de menos compatibilidad se encuentra el grupo "AA" por el contrario los grupos "O+" Y el "O-" tienen compatibilidad con cualquier tipo de sangre.
hay 4 grupos sanguineos basicos:
1. Grupo A con antígenos A en las células rojas y anticuerpos anti-B en el plasma. 2. Grupo B con antígenos B en las células rojas y anticuerpos anti-A en el plasma. 3. Grupo AB con antígenos A y B en las células rojas y sin los anticuerpos anti-A ni anti-B en el plasma. 4. Grupo O sin antígenos A ni B en las células rojas y con los anticuerpos anti-A y anti-B en el plasma.
Véase también: Transfusión de sangre

Fisiología de la sangre

Una de las funciones de la sangre es proveer nutrientes (oxígeno, glucosa), elementos constituyentes del tejido y conducir productos de la actividad metabólica (como dióxido de carbono).
La sangre también permite que células y distintas sustancias (aminoácidos, lípidos, hormonas) sean transportados entre tejidos y órganos.
La fisiología de la sangre está relacionada con los elementos que la componen y por los vasos que la transportan, de tal manera que:
Transporta el oxígeno desde los pulmones al resto del organismo, vehiculizado por la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos.
Transporta el anhídrido carbónico desde todas las células del cuerpo hasta los pulmones.
Transporta los nutrientes contenidos en el plasma sanguíneo, como glucosa, aminoácidos, lípidos y sales minerales desde el hígado, procedentes del aparato digestivo a todas las células del cuerpo.
Transporta mensajeros químicos, como las hormonas.
Defiende el cuerpo de las infecciones, gracias a las células de defensa o glóbulo blanco.
Responde a las lesiones que produpitocen inflamación, por medio de tipos especiales de leucocitos y otras células.
Coagulación de la sangre y hemostasia: Gracias a las plaquetas y a los factores de coagulación.
Rechaza el trasplante de órganos ajenos y alergias, como respuesta del sistema inmunitario.
Homeostasis en el transporte del líquido extracelular, es decir en el líquido intravascular.

Hematopoyesis

Artículo principal: Hematopoyesis
Las células sanguíneas son producidas en la médula ósea; este proceso es llamado hematopoyesis. El componente proteico es producido en el hígado, mientras que las hormonas son producidas en las glándulas endocrinas y la fracción acuosa es mantenida por el riñón y el tubo digestivo.
Las células sanguíneas son degradadas por el bazo y las células Kupffer del hígado (hemocateresis). Este último, también elimina las proteínas y los aminoácidos. Los eritrocitos usualmente viven algo más de 120 días antes de que sea sistemáticamente reemplazados por nuevos eritrocitos creados en el proceso de eritropoyesis.

Transporte gases

Artículo principal: Hemoglobina
La oxigenación de la sangre es medida según la presión parcial del oxígeno. 98,5% del oxígeno es combinado con la hemoglobina. Solo el 1,5% es físicamente disuelto. La molécula de hemoglobina es la encargada del transporte de oxígeno en los mamíferos y otras especies.
Con la excepción de la arteria pulmonar y la arteria umbilical, y sus venas correspondientes, las arterias transportan la sangre oxigenada desde el corazón y la entregan al cuerpo a través de las arteriolas y los tubos capilares, donde el oxígeno es consumido; luego las venas transportan la sangre desoxigenada de regreso al corazón.
Bajo condiciones normales, en humanos, la hemoglobina en la sangre que abandona los pulmones está alrededor del 96-97% saturada con oxígeno; la sangre "desoxigenada" que retorna a los pulmones está saturada con oxígeno en un 75%.[4] [5] Un feto, recibiendo oxígeno a través de la placenta, es expuesto a una menor presión de oxígeno (alrededor del 20% del nivel encontrado en los pulmones de un adulto), es por eso que los fetos producen otra clase de hemoglobina con mayor afinidad al oxígeno (hemoglobina F) para poder extraer la mayor cantidad posible de oxígeno de su escaso suministro

Transporte de dióxido de carbono

Cuando la sangre sistémica arterial fluye a través de los capilares, el dióxido de carbono se dispersa de los tejidos a la sangre. Algo del dióxido de carbono es disuelto en la sangre. Algo del dióxido de carbono reacciona con la hemoglobina para formar carboamino hemoglobina. El resto del dióxido de carbono es convertido en bicarbonato e iones de hidrógeno. La mayoría del dióxido de carbono es transportado a través de la sangre en forma de iones de bicarbonato.

Transporte de iones de hidrógeno

Algo de la oxihemoglobina pierde oxígeno y se convierte en deoxihemoglobina. La deoxihemoglobina tiene una mayor afinidad con H+ que la oxihemoglobina por lo cual se asocia con la mayoría de los iones de hidrógeno.

Circulación de la sangre

Artículo principal: Sistema cardiovascular
La función principal de la circulación es el transporte de sustancias vehiculizadas mediante la sangre para que un organismo realice sus actividades vitales.

Hemograma

El hemograma es el informe impreso resultante de un análisis cualicuantitativo de diversas variables mensurables de la sangre. El hemograma básico informa sobre los siguientes datos:
recuento de elementos formes
valores de hemoglobina
índices corpusculares
valores normales

Enfermedades de la sangre

La Hematología es la especialidad médica que se dedica al estudio de la sangre y sus afecciones relacionadas. El siguiente es un esquema general de agrupación de las diversas enfermedades de la sangre:
Enfermedades del sistema eritrocitario
Enfermedades del sistema leucocitario
Enfermedades de la hemostasia
Hemopatías malignas (leucemias/linfomas, discrasias y otros)
Las enfermedades de la sangre básicamente, pueden afectar elementos celulares (eritrocitos, plaquetas y leucocitos), plasmáticos (inmunoglobulinas, factores hemostáticos), órganos hematopoyéticos (médula ósea) y órganos linfoides (ganglios linfáticos y bazo). Debido a las diversas funciones que los componentes sanguíneos cumplen, sus trastornos darán lugar a una serie de manifestaciones que pueden englobarse en diversos síndromes.
Los síndromes hematológicos principales:
Síndrome anémico
Síndrome poliglobúlico
Síndrome granulocitopénico
Síndrome de insuficiencia medular global
Síndrome adenopático
Síndrome esplenomegálico
Síndrome disglobulinhémico
Síndrome hemorrágico
Síndrome mielodisplásico.
Síndrome mieloproliferativo crónico
Síndrome linfoproliferativo crónico (con expresión leucémica)

Anhidrasa carbónica
Anhidrasa Carbónica (AC, carbonato dehidratasa: E.C. 4.2.1.1), es una familia de metaloenzimas (enzimas que contienen uno o más átomos metálicos como un componente funcional de la enzima) que catalizan las conversión rápida de dióxido de carbono a bicarbonato y protones, una reacción que ocurre más lenta en ausencia de catalizadorLa anhidrasa carbónica incrementa grandemente la tasa de reacción, con tasas típicas catalíticas de las diferentes formas de esta enzima con valores que alternan entre 104 y 106 reacciones por segundoEl sitio activo de la mayoría de las anhidrasas carbónicas contiene un ión de Zinc(Zn)।Estructura y Función de la Anhidrasa Carbónica Muchas formas de la anhidrasa carbónica ocurren en la naturaleza. En las mejor estudiadas, anhidrasa carbónica-tipo α, presentes en animales, el ion de Zinc está coordinado por los anillos de imidazol de 3 residuos de
histidina, His94, His 96 e His119. La función primaria de la enzima en animales es interconvertir el dióxido de carbono y el bicarbonato para mantener el equilibrio ácido-base en la sangre y otros tejidos, y ayudar al transporte de dióxido de carbono fuera de los tejidos.
Las plantas contienen una forma diferente llamada anhidrasa carbónica-tipo β, la cual, desde un punto inicial evolutivo, es una enzima distinta, pero participa en la misma reacción y también usa un ion de Zinc en su sitio activo. En plantas, la anhidrasa carbónica ayuda a elevar la concentración de CO2 dentro del cloroplasto para incrementar la tasa de carboxilación de la enzima Rubisco. Esta es la reacción que integra el CO2 en carbohidratos durante la fotosíntesis, y puede usar únicamente la forma del carbono en el CO2, no el ácido carbónico o el bicarbonato.
En el 2000 se encontró una anhidrasa carbónica que contiene Cadmio, que es expresada en diátomos marinos al haber limitación de Zinc. En el océano abierto, el Zinc está frecuentemente en bajas concentraciones que pueden limitar el crecimiento del fitoplancton como diátomos; así una anhidrasa carbónica que usa un ion metálico diferente podría ser benéfico en esos ambientes. Antes de este descubrimiento, el cadmio se había considerado como un elemento metálico pesado tóxico sin función biológica. En el 2005, esta particular anhidrasa carbónica permite la única reacción biológica conocida que depende de Cadmio.
Reacción catalizada por la Anhidrasa Carbónica:
CO2 + H20 ---> H2CO3 ---> (HCO3-) + (ह
en tejidos - alta concentración de CO2
La tasa de reacción de la anhidrasa carbónica es una de las más rápidas de todas las enzimas, y su tasa está limitada típicamente por la tasa de difusión de sus sustratos.
La reacción reversa es relativamente lenta (cinética en el rango de 15 segundos), lo que explica por qué una bebida carbonatada no hace un efecto instantáneo liberador de gas cuando se abre el contenedor, pero rápidamente degasificará en la boca cuando la anhidrasa carbónica se adiciona con la saliva.
(HCO3-) + (H+) ---> CO2 + H20 ---> H2CO3: en los pulmones y las nefronas del riñón - alta concentración de CO2, en células vegetales।
Mecanismo
Un grupo prostético de Zinc en la enzima está coordinado en tres posiciones por las cadenas laterales de histidina. La cuarta posición de coordinación está ocupada por agua. Esto causa la polarización del enlace hidrógeno-oxígeno, haciendo que el oxígeno sea ligeramente negativo, debilitándolo.
Una cuarta histidina está ubicada cerca al sustrato de agua y acepta un protón, en un ejemplo de catálisis ácido-base. Esto deja un hidróxido unido al Zinc.
El sitio activo también contiene un bolsillo con especificidad por el dióxido de carbono, llevándolo cerca al grupo hidróxido. Esto permite al hidróxido rico en electrones reaccionar con el dióxido de carbono, formando bicarbonato.

Familias de la Anhidrasa Carbónica Hay al menos cinco familias distintas de Anhidrasa Carbónica (α, β, γ, δ y ε)। Estas familias no tienen una secuencia aminoacídica significativa y, en la mayoría de los casos, se piensa que son un ejemplo de Evolución Convergente। Las AC-α se encuentran en seres humano


AC-α
Las enzimas AC encontradas en mamíferos se dividen cuatro amplios सुब्ग्रुपोस,los cuales, a su vez se dividen en varias isoformas:
las AC citosólicas (AC-I, AC-II, AC-III, AC-VII y AC-XIII) (AC1, AC2, AC3, AC7, AC13)
AC mitocondriales (AC-A y AC-B) (AC5A, AC5B)
AC secretadas (AC-VI) (AC6)
AC asociadas a membranas (AC-IV, AC-IX, AC-XII, AC-XIV y AC-XV) (AC4, AC9, AC12, AC14)
Hay tres isoformas "acatalíticas" de Anhidrasa Carbónica (AC-VIII, AC-X, y AC-XI) (AC8, AC10, AC11) cuyas funciones permanecen desconocidas
Comparación de las Anhidrasas Carbónicas en el Ser Humano
Isoforma
Gen
Masa Molecular[6]
Localización (celular)
Localización (tisular)[6]
Actividad Relativa[6]
Sensibilidad a sulfonamidas[6]
AC-I
AC11368
29 kDa
citoplasma
RBCs y tracto GI
15%
alta
AC-II
AC21373
29 kDa
citoplasma
ACsi ubicua
100%
alta
AC-III
AC31374
29 kDa
citoplasma
8% de proteína soluble tipo I en músculo
1%
baja
AC-IV
AC41375
35 kDa
extracelularmente unida a GPI
Ampliamente distribuida, p.ej. epitelio transportador de ácido
~100%
moderada
AC-VA
AC5A
mitocondria
AC-VB
AC5B
mitocondria
células secretantes
AC-VI
AC61380
AC-VII
AC71381
citoplasma
AC-IX
AC91383
asociada a membrana celular
AC-XII
AC121371
44 kDa
sitio activo localizado extracelularmente
ciertos cánceres
~30%
AC XIII
AC1314914
citoplasma
AC-XIV
AC141372
54 kDa
sitio activo localizado extracelularmente
riñón, corazón, músculo estriado, cerebro
y AC-XV

AC-β La mayoría de los procariotas y los cloroplastos en vegetales pertenecen a la familia beta। Dos modelos de esta familia han sido identificados:

C-[SA]-D-S-R-[LIVM]-x-[AP]
[EQ]-[YF]-A-[LIVM]-x(2)-[LIVM]-x(4)-[LIVMF](3)-x-G-H-x(2)-C-G

AC-γ La clase gamma de las AC viene de las bacterias productoras de metano que crecen en primaveras calurosas.

AC-δ
La clase delta de AC ha sido descrita en diátomos. No obstante, la distinción de esta clase de AC se ha convertido recientemente en un interrogante

AC-ε
La clase épsilon de las Ac ocurre exclusivamente en bacterias en unos pocos quimiolitotrofos y cianobacterias marinas que contienen cso-carboxisomas
Análisis recientes tridimensionales
sugieren que las AC-ε tienen alguna semejanza estructural con las AC-β cerca del sitio del ion metálico. Así, las dos formas podrían ser distántemente relacionadas, incluso cuando la secuencia aminoacídica subyacente haya divergido desde entonces considerablemente.

Efectos Fisiológicos
La anhidrasa carbónica es diana de fármacos con efecto diurético de baja potencia como la acetazolamida y la dorzolamida, empleados en el tratamiento de la hipertensión intracraneal y el glaucoma.

ENZIMAS

ENZIMAS:



SON LOS CATALIZADORES DE LAS REACCIONES DE LOS SISTEMAS BIOLOGICOS. POSEEN UN ELEVADO GRADO DE ESPECIFICIDAD RESPECTO ASUS SUSTRATOS, ACELERAN REACCIONES QUIMICAS ESPECIFICAS Y FUNCIONAN EN SOLUCIONES ACUOSAS EN CONDICIONES MUY SUAVES DE TEMPERATURA Y PH.
LOS ENZIMAS CONSTITUYEN UNA DE LAS CLAVES PARA CONOCER DE QUE MODO SOBREVIVEN Y PROLIFERAN LAS CELULAS. ALGUNOS DE LOS ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN EL METABOLISMO SON ENZIMAS REGULADORAS, QUE PUEDEN RESPONDER A DIVERSAS SEÑALES METABOLICAS CAMBIANDO ADECUADAMENTE SU ACTIVIDAD CATALITICA.
LA MEDICION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA EN EL PLASMA SANGUINEO, ERITROCITOS, O MUESTRAS DE TEJIDO ES IMPORTANTE EN EL DIAGNOSTICO DE LAS ENFERMEDADES. LOS CATALIZADORES BIOLOGICOS SE RECONOCIERON Y FUERON DESCRITOS POR PRIMERA VEZ A PRINCIPIOS DEL SIGLO XIX.
LOS ENZIMAS, AL IGUAL QUE OTRAS PROTEINAS, TIENEN MASAS MOLECULARES RELATIVAS QUE VAN DESDE UNOS 12,000 HASTA MAS DE 1 MILLON. ALGUNOS ENZIMAS NO REQUIEREN PARA SU ACTIVIDAD MAS GRUPOS QUIMICOS QUE RESIDUOS AMINOACIDOS. OTROS REQUIEREN UN COMPONENTE QUIMICO ADICIONAL LLAMADO COFACTOR. EL COFACTOR PUEDE SER UNO O VARIOS IONES INORGANICOS TALES COMO Fe2+, Mg2+, O Zn2+, O UN COMPLEJO ORGANICO O METALORGANICO DENOMINADO COENZIMA. ALGUNOS ENZIMAS REQUIEREN TANTO UN COENZIMA COMO UNO O MAS IONES METALICOS PARA SU ACTIVIDAD. UN COENZIMA O ION METALICO UNIDO COVALENTEMENTE A LA PROTEINA ENZIMATICA SE DENOMINA GRUPO PROSTETICO. UN ENZIMA COMPLETO CATALITICAMENTE ACTIVO JUNTO CON SU COENZIMA Y/O IONES METALICOS SE DENOMINA HOLOENZIMA. LA PARTE PROTEICA DE TAL ENZIMA SE DENOMINA APOENZIMA O APOPROTEINA.
LOS ENZIMAS SE CLASIFICAN SEGÚN LA REACCION CATALIZADORA. POR EJEMPLO:
UREASA: CATALIZA LA HIDRÓLISIS DE LA UREA.
DNA POLIMERASA: CATALIZA LA SINTESIS DE DNA.

LA CATALISIS ENZIMATICA DE LAS REACCIONES ES ESENCIAL PARA LOS SISTEMAS VIVOS.
UN ENZIMA SOLUCIONA ESTOS PROBLEMAS AL PROPORCIONAR UN AMBIENTE DENTRO DEL CUAL UNA REACCION DETERMINADA ES, ENERGETICAMENTE, MAS FAVORABLE.
EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO ES DE IMPORTANCIA CENTRAL EN LA ACCION DE LOS ENZIMAS Y ES EL PUNTO DE PARTIDA DE LSO TRATAMIENTOS MATEMATICOS QUE DEFINEN EL COMPORTAMIENTO CINETICO DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS ASI COMO DE LAS DESCRIPCIONES TEORICAS DE LOS MECANISMOS ENZIMATICOS.
TAMBIEN LAS ENZIMAS ALTERAN LAS VELOCIDADES DE REACCION PERO NO LOS EQUILIBRIOS.
LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES EXTRAORDINARIOS. LOS AUMENTOS DE VELOCIDAD CONSEGUIDOS POR LOS ENZIMAS SON DE 7-14 ORDENES DE MAGNITUD.
NORMALMENTE SE UTILIZAN MUCHOS METODOS PARA ESTUDIAR EL MECANISMO DE ACCION DE ENZIMAS PURIFICADAS. EL CONOCIMIENTO DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL DE LA PROTEINA PROPORCIONA INFORMACION IMPORTANTE. EL VALOR DE LA INFORMACION ESTRUCTURAL AUMENTA EN GRAN MANERA CON LA QUIMICA DE PROTEINAS CLASICA Y CON LOS MODERNOS METODOS DE LA MUTAGENESIS DIRIGIDA QUE PERMITE A LOS ENZIMOLOGOS EXAMINAR EL PAPEL DE AMINOACIDOS CONCRETOS EN LA ESTRUCTURA Y EN LA ACCION DEL ENZIMA. EL ESTUDIO DE LAS VELOCIDADES DE REACCION Y LA FORMA EN QUE CAMBIAN EN RESPUESTAS A CAMBIOS EN LOS PARAMETROS EXPERIMENTALES SE CONOCE COMO CINETICA. ES ESTE EL METODO MAS ANTIGUO PARA CONOCER EL MECANISMO ENZIMATICO Y UNO DE LOS QUE CONTINUA SIENDO MAS IMPORTANTES EN LA ACTUALIDAD.

ESTER

Éster
Fórmula general de un éster
En química, los ésteres son compuestos orgánicos en los cuales un grupo orgánico (simbolizado por R' en este artículo) reemplaza a un átomo de hidrógeno (o más de uno) en un ácido oxigenado. Un ácido oxigenado es un ácido cuyas moléculas poseen un grupo OH– desde el cual el hidrógeno (H) puede disociarse como un ion protón (H+).
Los ésteres más comunes son los ésteres carboxilados, donde el ácido en cuestión es un ácido carboxílico. Por ejemplo, si el ácido es el ácido acético, el éster es denominado como acetato. Los ésteres pueden también ser formados por ácidos inorgánicos; por ejemplo, el dimetil sulfato, es un éster, a veces también llamado "ácido sulfúrico, dimetil éster".
En bioquímica son el producto de la reacción entre los ácidos grasos y los alcoholes.
En la formación de ésteres, cada radical OH (grupo hidroxilo) del radical del alcohol se sustituye por la cadena -COO del ácido graso. El H sobrante del grupo carboxilo, se combina con el OH sustituido formando agua.
En química orgánica y bioquímica los ésteres son un grupo funcional compuesto de un radical orgánico unido al residuo de cualquier ácido oxigenado, orgánico o inorgánico.
Los ésteres más comúnmente encontrados en la naturaleza son las grasas, que son ésteres de glicerina y ácidos grasos, oleico, etcétera.
Principalmente resultante de la condensación de un ácido carboxílico y un alcohol. El proceso se denomina esterificación:

Un éster cíclico es una lactona.
Nomenclatura [editar]
O

C - CH3
/
CH3 - CH2-O

etilo / etanoato de acetato
(proviene (proviene
del alcohol) del ácido)
Se cambia la terminación de los alcanos por la terminación -oato de los ésteres.
El caso de los ésteres consiste en dos cadenas separadas por un oxígeno. Cada una de estas cadenas debe nombrarse por separado y el nombre de los ésteres siempre consiste en dos palabras separadas del tipo alcanoato de alquilo. La parte del alcanoato se da a la cadena que tiene el grupo carbonilo. La parte alquílica del nombre se da a la cadena que no contiene el grupo carbonilo. Este procedimiento se utiliza sin importar el tamaño de la cadena. La posición del grupo carbonilo es la que determina cual es la cadena del alcanoato.
Propiedades físicas [editar]
Los ésteres pueden participar en los enlaces de hidrógeno como aceptadores, pero no pueden participar como dadores en este tipo de enlaces, a diferencia de los alcoholes de los que derivan. Esta capacidad de participar en los enlaces de hidrógeno les convierte en más hidro-solubles que los hidrocarburos de los que derivan. Pero las limitaciones de sus enlaces de hidrógeno los hace más hidrofóbicos que los alcoholes o ácidos de los que derivan. Esta falta de capacidad de actuar como dador de enlace de hidrógeno ocasiona el que no pueda formar enlaces de hidrógeno entre moléculas de ésteres, lo que los hace más volátiles que un ácido o alcohol de similar peso molecular.
Muchos ésteres tienen un olor característico, lo que hace que se utilicen ampliamente como sabores y fragancias artificiales. Por ejemplo:
metil butanoato: olor a piña
metil salicilato (aceite de siempreverde): olor de las pomadas Germolene™ y Ralgex™ (Reino Unido)
octanoato de heptilo: olor a frambuesa
pentil etanoato: olor a plátano
pentil pentanoato: olor a manzana
pentil butanoato: olor a pera o a albaricoque
octil etanoato: olor a naranja.
Los ésteres también participan en la hidrólisis esterárica: la ruptura de un éster por agua. Los ésteres también pueden ser descompuestos por ácidos o bases fuertes. Como resultado, se descomponen en un alcohol y un ácido carboxílico, o una sal de un ácido carboxílico.

Propiedades químicas [editar]En las reacciones de los ésteres, la cadena se rompe siempre en un enlace sencillo, ya sea entre el oxígeno y el alcohol o R, ya sea entre el oxígeno y el grupo R-CO-, eliminando así el alcohol o uno de sus derivados. La saponificación de los ésteres, llamada así por su analogía con la formación de jabones a partir de las grasas, es la reacción inversa a la esterificación: Los ésteres se hidrogenan más fácilmente que los ácidos, empleándose generalmente el éster etílico tratado con una mezcla de sodio y alcohol, y se condensan entre sí en presencia de sodio y con las cetonas.

SACAROSA

Sacarosa
Sacarosa
Nombre (IUPAC) sistemático
n/d
General
Fórmula semidesarrollada
α-D-glucopiranosil(1->2)-β-D-fructofuranósido
Fórmula estructural

Fórmula molecular
C12H22O11
Identificadores
Número CAS
n/d
Propiedades físicas
Estado de agregación
sólido
Apariencia
cristales blancos
Densidad
n/d
Masa
n/d
Punto de fusión
n/d
Punto de ebullición
K (102 °C)
Propiedades químicas
Solubilidad en agua
n/d
KPS
n/d
Valores en el SI y en condiciones normales(0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.Exenciones y referencias
La sacarosa o azúcar común es un disacárido formado por alfa-glucosa y beta-fructosa.
Su nombre químico es:
alfa-D-glucopiranosil(1->2)-beta-D-fructofuranósido.
Su fórmula química es:(C12H22O11)
Es un disacárido que no tiene poder reductor sobre el licor de Fehling.
El azúcar de mesa es el edulcorante más utilizado para endulzar los alimentos y suele ser sacarosa. En la naturaleza se encuentra en un 20% del peso en la caña de azúcar y en un 15% del peso de la remolacha azucarera, de la que se obtiene el azúcar de mesa. La miel también es un fluido que contiene gran cantidad de sacarosa parcialmente hidrolizada.
//
Estructura y función [editar]
La sacarosa (azúcar de mesa) es un disacárido de glucosa y fructosa. Se sintetiza en plantas, pero no en animales superiores. Contiene 2 átomos de carbono anomérico libre, puesto que los carbonos anoméricos de sus dos unidades monosacáridos constituyentes se hallan unidos entre sí,covalentemente mediante un enlace O-glucosídico. Por esta razón, la sacarosa no es un azúcar reductor y tampoco posee un extremo reductor.para más información Su nombre abreviado puede escribirse como Glc(a -1à 2)Fru o como Fru(b 2à 1)Glc. La sacarosa es un producto intermedio principal de la fotosíntesis, en muchas plantas constituye la forma principal de transporte de azúcar desde las hojas a otras partes de la planta. En las semillas germinadas de plantas, las grasas y proteínas almacenadas se convierten en sacarosa para su transporte a partir de la planta en desarrollo.
Una curiosidad de la sacarosa es que es triboluminiscente, que produce luz mediante una acción mecánica.
La sacarosa como nutriente [editar]
La sacarosa se usa en los alimentos por su poder endulzante. Al llegar al estómago sufre una hidrólisis ácida y una parte se desdobla en sus componentes glucosa y fructosa. El resto de sacarosa pasa al intestino delgado, donde la enzima sacarasa la convierte en glucosa y fructosa.
Precauciones [editar]
Si se calienta pasa a estado líquido, pero es muy peligrosa, ya que se encuentra a alta temperatura y puede quemar la piel. Debido a su bajo punto de fusión, pasa a estado líquido muy rápidamente, y se adhiere al recipiente que lo contiene con mucha facilidad.
Su consumo excesivo puede causar diabetes, caries, o incluso la caída de los dientes. Hay personas que sufren intolerancia a la sacarosa, debido a la falta de la enzima sacarasa, y que no pueden tomar sacarosa, ya que les provoca problemas intestinales.
Uso Comercial [editar]
La Sacarosa es el edulcorante más utilizado en el mundo industrializado, aunque ha sido en parte reemplazada en la preparación industrial de alimentos por otros endulzantes tales como jarabes de glucosa, o por combinaciones de ingredientes funcionales y endulzantes de alta intensidad.
Generalmente se extrae de la caña de azúcar o de la remolacha o el maíz y entonces es purificada y cristalizada. Otras fuentes comerciales (menores) son el sorgo dulce y el jarabe de arce.
La extensa utilización de la Sacarosa se debe a su poder endulzante y sus propiedades funcionales como consistencia; por tal motivo es importante para la estructura de muchos alimentos incluyendo panecillos y galletas, nieve y sorbetes, además es auxiliar en la conservación de alimentos; así que es común en mucha de la llamada "comida Chatarra".

ALMIDON

Almidón

Panqueque de "sago" con almidón de maíz
El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia predominante en las plantas, y proporciona el 70-80% de las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo. Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del almidón constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual. Del mismo modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas usadas para hacer pan y otros productos de panadería.
Los almidones comerciales se obtienen de las semillas de cereales, particularmente de maíz (Zea mays), trigo (Triticum spp.), varios tipos de arroz (Oryza sativa), y de algunas raíces y tubérculos, particularmente de patata (Solanum tuberosum), batata (Ipomoea batatas) y mandioca (Manihot esculenta). Tanto los almidones como los almidones modificados tienen un número enorme de posibles aplicaciones en los alimentos, que incluyen las siguientes: adhesivo, ligante, enturbiante, formador de películas, estabilizante de espumas, agente anti-envejecimiento de pan, gelificante, glaseante, humectante, estabilizante, texturizante y espesante.
El almidón se diferencia de todos los demás carbohidratos en que, en la naturaleza se presenta como complejas partículas discretas (gránulos). Los gránulos de almidón son relativamente densos, insolubles y se hidratan muy mal en agua fría. Pueden ser dispersados en agua, dando lugar a la formación de suspensiones de baja viscosidad que pueden ser fácilmente mezcladas y bombeadas, incluso a concentraciones mayores del 35%.
El trigo, el centeno (Secale cereale) y la cebada (Hordeum vulgare) tienen dos tipos de granos de almidón: los grandes lenticulares y los pequeños esféricos. En la cebada, los granos lenticulares se forman durante los primeros 15 días después de la polinización. Los pequeños gránulos, representando un total de 88% del número de granos, aparecen a los 18-30 días posteriores a la polinización.
Los almidones de los cereales contienen pequeñas cantidades de grasas. Los lípidos asociados al almidón son, generalmente, lípidos polares, que necesitan disolventes polares tales como metanol-agua, para su extracción. Generalmente el nivel de lípidos en el almidón cereal, está entre 0.5 y 1%. Los almidones no cereales no contienen esencialmente lípidos.
Químicamente es una mezcla de dos polisacáridos muy similares, la amilosa y la amilopectina; contienen regiones cristalinas y no cristalinas en capas alternadas. Puesto que la cristalinidad es producida por el ordenamiento de las cadenas de amilopectina, los gránulos de almidón céreo tienen parecido grado de cristalinidad que los almidones normales. La disposición radial y ordenada de las moléculas de almidón en un gránulo resulta evidente al observar la cruz de polarización (cruz blanca sobre un fondo negro) en un microscopio de polarización cuando se colocan los polarizadores a 90° entre sí. El centro de la cruz corresponde con el hilum, el centro de crecimiento de gránulo.
La amilosa es el producto de la condensación de D-glucopiranosas por medio de enlaces glucosídicos a(1,4), que establece largas cadenas lineales con 200-2500 unidades y pesos moleculares hasta de un millón; es decir, la amilosa es una a-D-(1,4)-glucana cuya unidad repetitiva es la a-maltosa. Tiene la facilidad de adquirir una conformación tridimensional helicoidal, en la que cada vuelta de hélice consta de seis moléculas de glucosa. El interior de la hélice contiene sólo átomos de hidrógeno, y es por tanto lipofílico, mientras que los grupos hidroxilo están situados en el exterior de la hélice. La mayoría de los almidones contienen alrededor del 25% de amilosa. Los dos almidones de maíz comúnmente conocidos como ricos en amilosa que existen comercialmente poseen contenidos aparentes de masa alrededor del 52% y del 70-75%.
La amilopectina se diferencia de la amilosa en que contiene ramificaciones que le dan una forma molecular a la de un árbol; las ramas están unidas al tronco central (semejante a la amilosa) por enlaces a-D-(1,6), localizadas cada 15-25 unidades lineales de glucosa. Su peso molecular es muy alto ya que algunas fracciones llegan a alcanzar hasta 200 millones de daltones. La amilopectina constituye alrededor del 75% de los almidones más comunes. Algunos almidones están constituidos exclusivamente por amilopectina y son conocidos como céreos. La amilopectina de papa es la única que posee en su molécula grupos éster fosfato, unidos más frecuentemente en una posición O-6, mientras que el tercio restante lo hace en posición O-3.
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Forma de los granos de almidón [editar]
El tamaño y la forma de los granos de almidón de las células del endospermo, varía de un cereal a otro; en el trigo, centeno, cebada, maíz, sorgo y mijo, los granos son sencillos, mientras que los de arroz son compuestos. La avena tiene granos sencillos y compuestos predominando estos últimos.
La mayor parte de los granos de almidón de las células del endospermo prismático y central del trigo tiene dos tamaños: grande, 30-40 micras de diámetro, y pequeño, 1-5 micras, mientras que los de las células del endospermo sub-aleurona, son principalmente de tamaño intermedio 6-15 micras de diámetro. En las células del endospermo sub-aleurona hay relativamente más proteína y los granos de almidón están menos apretados que en el resto del endospermo.
Tabla: Características del almidón usado en el laboratorio
Origen del almidón
Márgenes de temperatura de gelificación ( ° C)
Forma del grano
Tamaño del grano (nm)
Trigo
58 - 64
Lenticular Redondo
20-352-10

Gelatinización [editar]
Los gránulos de almidón son insolubles en agua fría, pero pueden embeber agua de manera reversible; es decir, pueden hincharse ligeramente con el agua y volver luego al tamaño original al secarse. Sin embargo cuando se calientan en agua, los gránulos de almidón sufren el proceso denominado gelatinización, que es la disrupción de la ordenación de las moléculas en los gránulos. Durante la gelatinización se produce la lixiviación de la amilosa, la gelatinización total se produce normalmente dentro de un intervalo más o menos amplio de temperatura, siendo los gránulos más grandes los que primero gelatinizan.
Los diversos estados de gelatinización pueden ser determinados utilizando un microscopio de polarización. Estos estados son: la temperatura de iniciación (primera observación de la pérdida de birrefrigerancia), la temperatura media, la temperatura final de la pérdida de birrefrigerancia (TFPB, es la temperatura a la cual el último gránulo en el campo de observación pierde su birrefrigerancia), y el intervalo de temperatura de gelatinización.
Al final de este fenómeno se genera una pasta en la que existen cadenas de amilosa de bajo peso molecular altamente hidratadas que rodean a los agregados, también hidratados, de los restos de los gránulos.
Retrogradación [editar]
Se define como la insolubilización y la precipitación espontánea, principalmente de las moléculas de amilosa, debido a que sus cadenas lineales se orientan paralelamente y accionan entre sí por puentes de hidrógeno a través de sus múltiples hidroxilos; se puede efectuar por diversas rutas que dependen de la concentración y de la temperatura del sistema. Si se calienta una solución concentrada de amilosa y se enfría rápidamente hasta alcanzar la temperatura ambiente se forma un gel rígido y reversible, pero si las soluciones son diluidas, se vuelven opacas y precipitan cuando se dejan reposar y enfriar lentamente pero en si no se tiene un concepto claro dedido a las palabras que se utilizan en este articulo.
La retrogradación esta directamente relacionada con el envejecimiento del pan, las fracciones de amilosa o las secciones lineales de amilopectina que retrogradan, forman zonas con una organización cristalina muy rígida, que requiere de una alta energía para que se rompan y el almidón gelatinice.
ANEXO (19-01-08): Las moléculas de amilosa y amilopectina están dispersas en la solución acuosa (gelatinizada) de almidón. Después del enfriamiento, las porciones lineales de varias moléculas se colocan paralelamente debido a la formación de enlaces H. Esto obliga a las moléculas de agua a apartarse y a permitir que las moléculas cristalicen juntas. Cuando se disuelve el almidón en agua, la estructura cristalina de las moléculas de amilosa y amilopectina se pierde y éstas se hidratan, formando un gel, es decir, se gelatiniza. Si se enfría este gel, e inclusive si se deja a temperatura ambiente por suficiente tiempo, las moléculas se reordenan, colocándose las cadenas lineales de forma paralela y formando puentes de hidrógeno. Cuando ocurre este reordenamiento, el agua retenida es expulsada fuera de la red (proceso conocido como sinéresis), es decir, se separan la fase sólida (cristales de amilosa y de amilopectina) y la fase acuosa (agua líquida). El fenómeno de sinéresis puede observarse en la vida cotidiana en las cremas de pastelería, yogures, salsas y purés. Para ver una imagen de este proceso se puede ir a: http://www.landfood.ubc.ca/courses/fnh/301/water/waterq5.htm
Gelificación [editar]
Tipo de almidón
Maíz
Trigo
Amilosa
27 %
24 %
Forma del gránulo
Angular poligonal, esférico
Esférico o lenticular
Tamaño
5-25 micras
11-41 micras
Temperatura de gelatinización
62-72 °C
58-64 °C
Características del gel
Tiene una viscosidad media, es opaco y tiene una tendencia muy alta a gelificar
Viscosidad baja, es opaco y tiene una alta tendencia a gelificar
Almidón y arqueología [editar]


Grano de almidón de marunguey (Zamia amblyphyllidia) recuperado en herramienta lítica.Sitio Utu-27, Puerto Rico (ca. 1100 dC)
Debido a las cualidades morfológicas diferenciadas con que cuentan los gránulos de almidón según la planta a la cual pertenecen, se ha diseñado una técnica de investigación paleoetnobotánica (granos de almidón en arqueología) de gran ayuda para la arqueología de las regiones tropicales del mundo. Muchas plantas, sobre todo tuberosas y de semillas, no habían podido ser identificadas en los contextos arqueológicos de los trópicos, situación que arrestaba el conocimiento que se podía tener sobre la importancia que tuvieron las plantas para los pueblos antiguos de estas áreas. Los gránulos de almidón, al ser estructuras perdurables en las herramientas arqueológicas relacionadas con la producción de alimentos y otros derivados, pueden ser recuperados e identificados. El proceso de extracción de almidones de herramientas arqueológicas comienza con la recolección de muestras de sedimentos en los poros, grietas y fisuras de dichas herramientas para luego someterlas a un proceso de separación química (por medio de centrifugación con cloruro de cesio).
Gracias a la aplicación del estudio de granos de almidón en arqueología, en la actualidad existen varias investigaciones sobre el origen y evolución de las plantas en el neotrópico americano que han servido para comenzar a trazar, de manera efectiva, muchas de las dinámicas bioculturales en torno al desarrollo de las plantas económicas (silvestres y domésticas) y de la complejidad sociocultural de los pueblos indígenas.
Para conocer más sobre granos de almidón y arqueología busque en la Web: granos de almidón y arqueología (starch grain analysis and archaeology).
Almidón y evolución humana [editar]
Investigaciones concluidas en septiembre de 2007 realizadas por el equipo dirigido por Nathaniel Domihy han demostrado que el Homo sapiens (el ser humano) posee copias adicionales de un gen denominado AMY1 el cual es básico para sintetizar la enzima amilasa en las glándulas salivales y, en el páncreas. Concretamente, el ser humano posee más AMY1 que los demás primates (triplica en cantidad a sus parientes vivos más cercanos: los chimpancés y los bonobos).Esta copia abundante de AMY1 en el ser humano le ha posibilitado sobrevivir ante carestías de carnes o frutas merced a dietas ricas en almidón como el que se encuentra en cereales, tubérculos y bulbos. Se considera que la capacidad de asimilar el almidón por parte de los ancestros del humano ocurrió unos 2 millones de años antes del presente y está asociado al rápido desarrollo del cerebro debido al rápido aporte de carbohidratos los cuales son un excelente combustible para la actividad cerebral. Los animales que se alimentan de bulbos y de tubérculos producen masa corporal a partir del almidón con patrones coincidentes con los de los ancestros humanos.
Aún entre las poblaciones humanas actuales se encuentran pequeñas diferencias de dosaje de la AMY1 según predomine o no una dieta rica en almidón: la mayoría de los japoneses actuales, con una dieta en la cual abunda el almidón procedente del arroz poseen más gen AMY1 que poblaciones con dietas más carnívoras como los turcos yakutas de Siberia o los biaka de África.
Empero, no todas parecen ser ventajas en la capacidad humana de consumir y metabolizar el almidón, sus carbohidratos de combustión rápida parecen provocar la afección llamada síndrome de hígado graso, tal afección se vería particularmente potenciada cuando a una dieta muy abundante en almidón (con elevado índice glucémico) se le suma un modo de vida sedentario como el que es frecuente en las sociedades urbanas contemporáneas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Almid%C3%B3n"