Aminoácidos esenciales
Los 'aminoácidos esenciales son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta (el cuerpo humano no puede generarlos). Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución.
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que contiene proteínas de alta calidad o de buena calidad.Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos los lácteos y algún vegetal como la espelta o la soja.
No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. Pero el cereal que agrupa a todos los aminoácidos a la vez y por tanto es conocido como el SUPER CEREAL es la Quinua (quinoa)
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
treonina
triptófano
valina
Y, sólo en niños:
arginina
histidina
Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.
En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemete distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, así que la taurina es esencial en gatos.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidos_esenciales"
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4.2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES - N3: Participación Funcional - psicobiologia net
participación plastica y funcional
4.2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
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4. AMINOÁCIDOS >> 4.2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Son los aminoácidos que nuestro organismo sintetiza a partir diferentes productos del metabolismo intermediario, fundamentalmente, lipídico y glucídico.
4. AMINOÁCIDOS >> 4.2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
4.1. AMINOÁCIDOS ESENCIALES
4.2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
- 4.2.1. Alanina
- 4.2.2. Ácido aspártico
- 4.2.3. Asparagina
- 4.2.4. Cistina
- 4.2.5. Cisteína
- 4.2.6. Glutámico
- 4.2.7. Glutamina
- 4.2.8. Glicina
- 4.2.9. Prolina
- 4.2.10. Serina
- 4.2.11. Tirosina
4.3. CICLO DE LA UREA
4.4. Bibliografía
martes, 8 de abril de 2008
EL CICLO DE KREBS
http://highered.mcgraw-hill.com/sites/dl/free/0072464631/291136/krebsCycle.swf
GLUCOLISIS
SISTEMA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES Y SINTESIS DE ATP
SISTEMA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES Y FORMACION DE ATP
ENLACE PEPTIDICO
Enlace peptídico
De Wikipedia, la enciclopedia libre
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Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.
Características estructurales del enlace [editar]
Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.
El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos ? al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-Ca, y ? al del enlace Ca-C, sólo existirán unos valores permitidos para ? y ?; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.
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Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.
Características estructurales del enlace [editar]
Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.
El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos ? al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-Ca, y ? al del enlace Ca-C, sólo existirán unos valores permitidos para ? y ?; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.
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